File:P450cycle.svg
לקובץ המקורי (קובץ SVG, הגודל המקורי: 9,240 × 6,968 פיקסלים, גודל הקובץ: 38 ק"ב)
כיתובים
תקציר
[עריכה]The factual accuracy of this diagram or the file name is disputed.
Reason: See https://en.wikipedia.org/wiki/User_talk:Slashme/Archive_6#P450_Mechanism - not completely useless, but should be used with care until it's fixed. For usage see: |
תיאורP450cycle.svg |
English: ==The P450 catalytic cycle==
1: The substrate binds to the active site of the enzyme, in close proximity to the heme group, on the side opposite to the peptide chain. The bound substrate induces a change in the conformation of the active site, displacing a water molecule from the distal axial coordination position of the heme iron[1] changing the state of the heme iron from low-spin to high-spin[2]. This gives rise to a change in the spectral properties of the enzyme, with an increase in absorbance at 390~nm and a decrease at 420~nm. This can be measured by difference spectrometry and is referred to as the "type~I" difference spectrum (see inset graph in figure). Some substrates cause an opposite change in spectral properties, a "reverse type~I" spectrum, by processes that are as yet unclear. Inhibitors and certain substrates that bind directly to the heme iron give rise to the type~II difference spectrum, with a maximum at 430~nm and a minimum at 390~nm (see inset graph in figure). If no reducing equivalents are available, this complex remains stable, allowing the degree of binding to be determined from absorbance measurements in vitro[3] 2: The change in the electronic state of the active site favours the transfer of an electron from NAD(P)H[4]. This takes place via the electron transfer chain, as described above, reducing the ferric heme iron to the ferrous state. 3: Molecular oxygen binds covalently to the distal axial coordination position of the heme iron. The cysteine ligand is a better electron donor than histidine, with the oxygen consequently being activated to a greater extent than in other heme proteins. However, this sometimes allows the bond to dissociate, the so-called "decoupling reaction", releasing a reactive superoxide radical, interrupting the catalytic cycle[1]. 4: A second electron is transferred via the electron-transport system, reducing the dioxygen adduct to a negatively charged peroxo group. This is a short-lived intermediate state. 5: The peroxo group formed in step 4 is rapidly protonated twice by local transfer from surrounding amino-acid side chains, releasing one mole of water, and forming a highly reactive iron(V)-oxo species[1]. 6: Depending on the substrate and enzyme involved, P450 enzymes can catalyse any of a wide variety of reactions. A hypothetical hydroxylation is shown in this illustration. After the product has been released from the active site, the enzyme returns to its original state, with a water molecule returning to occupy the distal coordination position of the iron nucleus. S An alternative route for mono-oxygenation is via the "peroxide shunt": interaction with single-oxygen donors such as peroxides and hypochlorites can lead directly to the formation of the iron-oxo intermediate, allowing the catalytic cycle to be completed without going through steps 3, 4 and 5[3]. A hypothetical peroxide "XOOH" is shown in the diagram. C: If carbon monoxide (CO) binds to reduced P450, the catalytic cycle is interrupted. This reaction yields the classic CO difference spectrum with a maximum at 450 nm.
|
תאריך יצירה | |
מקור | M.Sc. Thesis, David Richfield (User:Slashme) |
יוצר |
Slashme מוויקיפדיה האנגלית When using this image in external works, it may be cited as follows:
|
רישיון
[עריכה]Public domainPublic domainfalsefalse |
ברצוני, בעלי זכויות היוצרים על יצירה זו, לשחרר יצירה זו לנחלת הכלל. זה תקף בכל העולם. יש מדינות שבהן הדבר אינו אפשרי על פי חוק, אם כך: אני מעניק לכל אחד את הזכות להשתמש בעבודה זו לכל מטרה שהיא, ללא תנאים כלשהם, אלא אם כן תנאים כאלה נדרשים על פי חוק. |
היסטוריית הקובץ
ניתן ללחוץ על תאריך/שעה כדי לראות את הקובץ כפי שנראה באותו זמן.
תאריך/שעה | תמונה ממוזערת | ממדים | משתמש | הערה | |
---|---|---|---|---|---|
נוכחית | 15:07, 22 באפריל 2012 | 6,968 × 9,240 (38 ק"ב) | Slashme (שיחה | תרומות) | {{Information |Description ={{en|1====The P450 catalytic cycle== 1: The substrate binds to the active site of the enzyme, in close proximity to the heme group, on the side opposite to the peptide chain. The bound substrate induces a change in the ... | |
14:49, 22 באפריל 2012 | אין תמונה ממוזערת | 6,968 × 9,240 (38 ק"ב) | Slashme (שיחה | תרומות) | Corrected peroxide shunt arrow. | |
10:34, 5 ביולי 2008 | 6,968 × 9,240 (35 ק"ב) | Slashme (שיחה | תרומות) | {{Information |Description={{en|1===The P450 catalytic cycle== 1: The substrate binds to the active site of the enzyme, in close proximity to the heme group, on the side opposite to the peptide chain. The bound substrate induces a change in the conforma |
אין באפשרותך לדרוס את הקובץ הזה.
שימוש בקובץ
אין דפים המשתמשים בקובץ זה.
שימוש גלובלי בקובץ
אתרי הוויקי השונים הבאים משתמשים בקובץ זה:
- שימוש באתר bs.wikipedia.org
- שימוש באתר ca.wikipedia.org
- שימוש באתר de.wikipedia.org
- שימוש באתר el.wikipedia.org
- שימוש באתר en.wikipedia.org
- שימוש באתר en.wikibooks.org
- שימוש באתר en.wikiversity.org
- שימוש באתר fa.wikipedia.org
- שימוש באתר gl.wikipedia.org
- שימוש באתר he.wikipedia.org
- שימוש באתר it.wikipedia.org
- שימוש באתר la.wikipedia.org
- שימוש באתר ru.wikipedia.org
- שימוש באתר zh.wikipedia.org