File:Spike omicron mutations top.png
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概要
[編集]解説Spike omicron mutations top.png |
Positions of mutations in the SARS-CoV-2 Omicron variant compared to the original strain, showing amino acid substitutions (yellow), deletions (red), and insertions (green). In this trimeric structure, two monomers (gray and light blue) have their receptor-binding domains in the "down" conformation while one (dark blue) is in the "up" or "open" conformation. "Top" view is looking toward the membrane and shows the receptor-binding domains. Mutation data source from WHO. Rendered from PDB: 6VYB. Structure, Function, and Antigenicity of the SARS-CoV-2 Spike Glycoprotein. Walls, A.C., Park, Y.J., Tortorici, M.A., Wall, A., McGuire, A.T., Veesler, D. (2020) Cell 181: 281 PubMed: 32155444 DOI: 10.1016/j.cell.2020.02.058 |
日付 | |
原典 | 投稿者自身による著作物 |
作者 | Opabinia regalis |
その他のバージョン | See File:Spike omicron mutations side.png for side view |
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日付と時刻 | サムネイル | 寸法 | 利用者 | コメント | |
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現在の版 | 2021年11月29日 (月) 04:25 | 1,280 × 960 (689キロバイト) | Opabinia regalis (トーク | 投稿記録) | {{Information |Description=Positions of mutations in the SARS-CoV-2 Omicron variant compared to the original strain, showing amino acid substitutions (yellow), deletions (red), and insertions (green). In this trimeric structure, two monomers (gray and light blue) have their receptor-binding domains in the "down" conformation while one (dark blue) is in the "up" or "open" conformation. Mutation data source from [https://www.who.int/news/item/26-11-2021-classification-of-omicron-(b.1.1.529)-sar... |
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