File:Comparison of the glycan shields of viral class I fusion proteins.webp
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DescrizioneComparison of the glycan shields of viral class I fusion proteins.webp |
English: Glycan shield densities were calculated using Proteins, Interfaces, Structures and Assemblies (PISA) analyses of fully glycosylated models of SARS S, MERS S, HKU1 S, LASV GPC, HIV-1 Env (BG505), Influenza H3N2 hemagglutinin (Victoria 2011), SIV Env (PDB ID 5X58, 5X59, 5I08, 5VK2, 4ZMJ, 4O5N, 6OHY, respectively).
Oligomannose abundances of viral glycoproteins were ascertained by HILIC-UPLC analysis of PNGase F released N-linked glycans that were fluorescently labelled with procainamide (SI Fig. 5). The number of amino-acid residues interacting with N-linked glycans was divided by the number of solvent-accessible amino-acid residues of the glycoprotein as a measure for global glycan shield density. All viral glycoproteins analysed were expressed as trimers in HEK293F cells apart from LASV GPC, which was derived from virus-like particles from Madin-Darby canine kidney II cells. |
Data | |
Fonte | Watanabe, Yasunori (2020-05-27). "Vulnerabilities in coronavirus glycan shields despite extensive glycosylation". Nature Communications 11 (1): 1–10. DOI:10.1038/s41467-020-16567-0. ISSN 2041-1723. |
Autore | Yasunori Watanabe, Zachary T. Berndsen, Jayna Raghwani, Gemma E. Seabright, Joel D. Allen, Oliver G. Pybus, Jason S. McLellan, Ian A. Wilson, Thomas A. Bowden, Andrew B. Ward & Max Crispin |
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